338-《生物化学》考试大纲
一、考试性质
《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。
二、考试要求
要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值
本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试题结构
选择题 40分
填空题 30分
名词解释 20分
问答分析题 60分
五、考查内容
第一章 糖类的结构与功能
要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。
难点: 糖的结构
第一节 糖的主要分类及其各自的代表
第二节 糖聚合物及其代表和它们的生物学功能
第三节 糖链和糖蛋白的生物活性
第二章 脂类化学
要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。
难点: 化学性质及其功能
第一节 脂肪酸
一、脂肪酸的结构特征
二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸
三、脂肪酸的理化性质
第二节 甘油三酯
一、甘油三酯的结构
二、甘油三酯的生物学意义
第三节 其它酯类
一、磷脂
磷脂的结构，种类，性质，生物学意义
二、甾体类化合物
甾体化合物的结构、性质和生物学意义
三、糖酯
糖酯的结构、生物学意义
第三章 氨基酸
要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理
第一节 氨基酸的结构
一、蛋白质的水解性质
二、氨基酸的分类和结构特点
第二节氨基酸的性质
一、物理性质
二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质
三、酸碱性质，等电点概念及其意义
四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。
第三节 氨基酸的分析方法
一、分配层析原理
二、各种不同层析方法的原理、方式
第四章 蛋白质通论
要求：了解蛋白质的基本结构，相关概念，生物学意义。
难点: 蛋白质的基本结构层次
第一节 蛋白质的基本结构
一、蛋白质的水解性质及产物
二、蛋白质的化学组成
三、蛋白质的分类及特征
四、蛋白质大小及结构特征
第二节 蛋白质的功能
蛋白质在生命活动中的作用
第五章 蛋白质的一级结构
要求：学习蛋白质一级结构的化学定义和生物学定义。蛋白质肽键的性质，天然活性肽的意义。了解蛋白质一级结构测定方法和一级结构与功能的关系。
难点:一级结构的表述方式，一级结构测定的原理。
第一节 肽
一、肽链的结构
二、肽链的性质
三、常见的天然多肽的结构及生理意义
第二节 蛋白质一级结构
一、蛋白质一级结构的概念
二、蛋白质一级结构测定方法
三、蛋白质一级结构与生物学功能的关系
第六章 蛋白质二级结构
要求：掌握蛋白质二级结构形成的机制，蛋白质最基本的二级结构特征；纤维状蛋白结构与功能。
难点:蛋白质二级结构形成机制；纤维状蛋白的结构与功能。
第一节 蛋白质二级结构形成的机制
一、肽平面的基本概念及性质
二、肽平面的构象二面角
三、肽平面二面角的旋转及限制，二面角的分布
第二节 典型的蛋白质二级结构模型
一、α—螺旋结构的特点，结构参数，侧链基团对α—螺旋结构的影响。
二、β—折叠结构特点，结构参数
三、β—转角
第三节 纤维状蛋白的结构与功能
一、纤维状蛋白的概念
二、α—角蛋白的结构和性质
三、β—角蛋白的结构与性质
四、胶原蛋白的结构与性质
五、弹性蛋白的结构与性质
六、肌球蛋白和肌动蛋白的结构
第七章 蛋白质三级结构
要求： 掌握蛋白质的超二级结构，结构域的基本概念，蛋白质三级结构特征，几种主要的蛋白质结构模式的特征，几种典型的蛋白质的结构与功能的关系，蛋白质变性与复性的概念和机制。了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。
难点:蛋白质三级结构模式；蛋白结构与功能的关系。
第一节 超二级结构和结构域
一、超二级结构的概念
二、常见的几种二级结构模型
第二节 蛋白质三级结构特征
一、蛋白质三级结构特征
二、典型的蛋白结构模型
第三节 典型球状蛋白质的结构与功能的关系
一、胰岛素的结构与功能
二、肌球蛋白的结构与功能
第四节、蛋白质的变形与复性
一、蛋白质变性的原因、特性、机制
二、蛋白可逆变性
三、蛋白复性作用及其折叠机制
三、蛋白质结构预测原理及方法
第八章 蛋白质四级结构
要求：掌握蛋白质的四级结构特征，了解几种蛋白质的基本结构和功能的关系。
难点: 典型蛋白的结构与功能的关系
第一节 蛋白质四级结构
一、蛋白质四级结构的概念
二、蛋白质四级结构的对称性质
第二节 蛋白质四级结构的协同效应
蛋白质的协同效应的基本概念，协同效应的类型。
第三节 典型蛋白质的结构与功能
一、血红蛋白的结构与功能。血红蛋白结构，作用方式，血红蛋白异常疾病。
二、免疫球蛋白的结构与功能。免疫基本知识，免疫球蛋白的结构，免疫反应。
三、肌球蛋白、肌动蛋白以及肌肉运动机制
第九章 蛋白质的性质及分离纯化方法
要求：掌握蛋白质的基本性质，几种主要常见的分析技术的基本原理。
难点: 蛋白质常见的分析技术的原理和基本应用
第一节 蛋白质的性质
一、蛋白质的酸碱性质
二、蛋白质的分子大小及形状，分子量的测定方法
三、蛋白质的胶体性质
四、蛋白质的沉淀性质沉淀方法
五、分子筛分离方法
六、电泳方法
七、离子交换层析
八、亲和层析
九、蛋白质分离纯化方法
十、蛋白质纯度鉴定
第十章 酶
要求：掌握酶的基本特性，酶促反应动力学，酶活性的高效作用以及调控机制。
难点: 酶活性的高效催化机制
第一节 酶的基本概念
一、酶的催化剂特性和生物催化剂的特性
二、酶的化学本质
第二节 酶的分离纯化和测定
一、酶的命名和分类
二、酶的分离纯化，活性测定的原理，方法和定义
第三节 酶促反应动力学
一、米氏方程式，米氏常数及其意义
二、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶活性的影响
第四节 酶的专一性和高效性
一、酶的专一性，酶活性中心，专一性类型及机制
二、酶活性高效性的机制
三、典型酶活性作用机制
第四节 酶活性调节
一、变构调节的概念、机制、意义
二、共价修饰调节的方式、特性
三、酶原激活和蛋白质分子相互作用调节
第五节 其它酶学概念
一、同工酶的概念、性质和生物学意义
二、核酶、抗体酶的概念
三、酶工程的基本概念
第十一章 核酸的结构与功能
要求：掌握核酸的一级、二级结构特征，了解核酸的功能，理解核酸结构与功能的关系。
难点: DNA的超螺旋结构模型及其意义。
第一节核酸的结构
一、核苷酸的结构
二、DNA的一级结构和二级结构
三、DNA的功能
四、RNA的结构，tRNA的结构和功能，mRNA的结构与功能，rRNA的结构与功能，其它的RNA类型。
第二节 核酸的性质
一、水解性质
二、光学性质
三、酸碱性质
四、变性复性性质
第三节 核酸的分离分析
一、电泳分析
二、分子杂交
三、限制性内切酶分析
第十二章 维生素与辅酶
要求：了解维生素的基本结构及生物学功能。
难点: 维生素与辅酶（或辅因子）的关系
第一节 维生素的概念、命名及分类
一、维生素的概念
二、维生素的分类
第二节 脂溶性维生素
脂溶性维生素的结构特点和功能
第三节 水溶性维生素与辅酶
一、水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病
二、维生素与辅酶（或辅因子）的关系
第十三章 新陈代谢和生物能学
要求：了解新陈代谢及生物能学的基本概念，掌握生物体氧化的基本概念。
难点: ATP的生物学功能
第一节 代谢的基本概念
新陈代谢的概念、类型及其特点
第二节 生物力能学
一、自由能的基本概念
二、高能键的基本概念，类型
三、 ATP与高能磷酸化合物
第十四章 糖代谢
要求：掌握糖代谢的基本规律，糖酵解，三羧酸循环，电子传递，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制，相互联系，生物学意义。
难点: 糖酵解，三羧酸循环，电子传递链，氧化磷酸机制，磷酸戊糖途径，糖异生等反应过程。
第一节 糖酵解
一、 糖酵解反应过程
二、无氧呼吸，从丙酮酸到乳酸发酵过程。
三、糖酵解的生理意义
第二节 三羧酸循环
一、丙酮酸脱氢反应，丙酮酸脱氢酶系的组成结构，脱氢反应过程，脱氢反应的调节。
二、三羧酸循环反应步骤，回路反应，能量变化，调节及生理意义。
三、乙醛酸循环过程及意义
第三节 生物氧化——电子传递
一、电子传递链成员的特性及排列
二、氧化磷酸化的概念
三、磷/氧比的概念及意义
四、电子传递与氧化磷酸化的偶联作用
五、氧化磷酸化的作用机制——化学渗透势学说
六、几种氧化体系，线粒体氧化体系；微粒体氧化体系；过氧化体氧化体系；植物细胞中的生物氧化体系
七、线粒体外的还原力的氧化，分子穿梭作用
第四节 磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径反应过程及调节
二、磷酸戊糖途径的生物学意义
第五节 糖异生作用
一、糖异生反应过程
二、糖异生与糖分解的调节
三、糖异生作用的意义
第六节 糖原的分解与合成
一、糖原分解与合成反应过程
二、糖原分解与合成的调节
第七节 糖代谢的调节
一、代谢的调节的目标
二、糖代谢调节的方式
三、糖代谢异常引起的疾病
第十五章 脂类代谢
要求：掌握甘油三酯的分解，脂肪酸的生物分解和生物合成过程，与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。
难点: B-氧化和脂肪酸从头合成过程
第一节 脂肪的分解代谢
一、甘油三酯的水解，甘油的分解
二、脂肪酸的?—氧化过程
三、不饱和脂肪酸和羟脂酸的氧化
四、?—氧化
五、?—氧化
六、酮体的代谢
第二节 甘油三酯的合成
一、脂肪酸的合成（从头合成）反应
二、脂肪酸的延伸反应
三、不饱和脂肪酸的合成和羟脂酸的合成
四、甘油三酯的合成
第三节 磷脂的代谢
一、磷脂的结构和意义
二、磷脂的分解
三、磷脂的合成
第十六章 蛋白质的水解及氨基酸代谢
要求： 了解蛋白质体内分解的基本性质。掌握氨基酸的脱氨过程和氨的排泄过程及机制，碳骨架的趋向，一碳单位的来源和用途；氨基酸合成的碳骨架来源。了解生物体内N的来源——固氮作用。
难点:氨基酸的脱氨和转氨过程，氨的代谢。
第一节 蛋白质的水解
第二节 氨基酸的分解
一、氨基酸的脱氨作用，包括氧化脱氨，转氨作用，联合脱氨
二、氨在体内的运输
三、氨的排泄，尿素的合成
四、氨基酸脱羧基作用，胺类化合物
五、氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用
六、一碳化合物的代谢
第三节 氨基酸的合成
一、氨基酸合成的骨架来源
二、氨基酸代谢与糖代谢的关系
第十七章 核苷酸代谢
要求：了解核酸的分解过程。掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程，调控机制。
难点:核苷酸的合成过程
第一节 核苷酸的分解代谢
一、核酸水解成碱基、核糖的过程，核酸酶的作用
二、嘌呤碱的分解
三、嘧啶碱的分解
第二节 核苷酸的合成
一、嘌呤核苷酸的合成过程、调节
二、嘧啶核苷酸的合成、调节
三、脱氧核苷酸的合成，胸腺核苷酸的合成
第十八章 DNA的合成
要求：了解DNA合成的基本特性和生物学意义；掌握DNA复制的过程；了解DNA损伤修复的基本要点。
教学难点:DNA复制的特性和复制过程。
第一节 DNA的复制
一、DNA的复制特性，半保留复制，复制位点
二、复制反应的特性
三、复制反应所需要的酶
四、复制反应过程
第二节 DNA的损伤修复
DNA损伤修复的方式及意义
第十九章 RNA的合成及加工
要求：了解RNA转录的基本特性，掌握原核生物基因转录的过程。真核生物基因转录的基本特点和过程。了解基因转录调控的意义，真核生物转录后的加工方式。了解RNA合成抑制剂的作用方式。
难点:原核生物基因转录过程
第一节 RNA的合成
一、RNA合成的特性，以DNA为模板，对模板的选择性
二、RNA合成的启动子和转录调节因子
三、原核生物和真核生物RNA的合成
第二节 RNA的加工过程
一、原核生物的加工，rRNA的加工，tRNA的加工
二、真核生物的加工过程，拼接和修饰，编辑
三、RNA合成的抑制剂
第二十章 蛋白质的生物合成
要求：掌握蛋白质合成中三种RNA的作用，遗传密码的特性，原核生物蛋白质合成过程。了解真核生物蛋白合成的基本要点，蛋白合成后的运输过程。
第一节 细胞质RNA在蛋白合成中的作用
一、遗传密码及特性
二、tRNA的作用，反密码子的识别和氨基酸结合识别
三、核糖体的结构和功能
第二节 蛋白质的合成过程
一、氨基酸的激活
二、原核生物蛋白质的合成
三、真核生物蛋白的合成
四、蛋白质合成后的运输
第二十一章 基因表达调控
要求：掌握基因表达的调控方式，不同层次上的调控机制。
难点: 乳糖操纵子模型和色氨酸操纵子的调控机制
第一节 DNA的结构对基因表达的调控
第二节 原核生物的基因表达调控
一、乳糖操纵子的调控机制
二、色氨酸操纵子的调控机制
第三节 真核生物的表达调控
一、蛋白因子与基因表达调控
二、RNA在基因表达调控中的作用
三、翻译后蛋白质修饰在基因表达中的作用
第二十二章 代谢调节
要求：了解代谢过程中的不同层次的调节方式及意义。重点了解原核细胞转录的操纵子原理。
第一节 代谢调节的类型
一、细胞水平的调节作用
二、激素水平的调节作用
三、神经系统的调节作用
第二节 激素对物质代谢调节的作用机制
一、多肽激素作用机制
二、类固醇激素作用机制
第三节 细胞水平的调节机制
一、反馈抑制的几种方式
二、反馈抑制的机制
三、细胞水平的诱导与阻遏调节机制
第二十三章 基因工程
要求：了解DNA重组的基本程序，常用的基因工程载体的特点及应用。
难点: 文库构建的方法
第一节 基因工程的基本程序
基因工程的定义，理论依据及技术特点；
基因工程的一般过程
第二节 基因工程的常用载体
分子克隆载体的基本要求；
常用载体的结构特征及其特性；
文库构建和目的克隆筛选
第二节 外源基因的表达
原核生物表达载体的条件和表达方式；
真核生物基因表达系统
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